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LE LIPASES DE PENICILLIUM CYCLOPIUM. ISOLEMENT ET ETUDE DE LEURS PROPRIÉTÉS MOLÉCULAIRES ET BIOCHIMIQUES. RÉGULATION DE LEUR EXPRESSION.
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Aida M. IBRIK
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Univ. |
Aix-Marseille III |
Spéc. |
Chimie / Biochime |
Dip. |
Année |
# Pages |
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D.N.R. |
1997 |
98 |
Ce travail représente une étude des activitiés carboxylester hydrolases secrétées par un champignon filamenteux lipolytique Penicillium cyclopium.
La croissance du microorganisme en culture statique est accompagnée par la sécrétion de trois activités carboxylester hydrolases séparées par gel filtration. Dans leur ordre d'élution, une première fraction hydrolyse l'acétate de paranitrophényle (PNPA), une deuxième fraction hydrolyse les glycérides partiels de l'acide octanoique (lipase II), enfin une troisième fraction hydrolyse In tributyrine (lipase I).
Le développement de la moisissure en culture agitée permet de constater l'absence de la PNPA hydrolase et de ]a lipase I. La seule activité detectable hydrolyse les glycérides partiels (lipase II).
La lipase I a été produite en culture statique et purifiée par chromatographic (gel filtration, échangeuse d'ion). Sa pureté a été controlée par électrophorèse SDS et par chromatographie liquide haute pression en phase inversée La protéine possède une masse moléculaire de 28‑30 kDa et un point isoélectrique de 5, 1. La détermination de la séquence des 20 premiers résidus d'acides aminés de l'extrémité N‑terminale permet de découvrir une grande homologic de sequence avec les lipases de P. expansum et P. solitum aucune identité n'est observée avec les lipases de P simplissimum et P. camembertii
La lipase II a été produite en culture agitée et isolée. Sa pureté a été contrôlée par électrophorése SDS. L'enzyme est une glycoprotéine qui posséde une masse moléculaire de 41 kDa et un point isoélectrique de 4. L'enzyme n'hydrolyse pas les triacylglycédrols et montre une spécificité stricte pour les; glycerides partiels (mono‑ et dioctanoine) La détermination de la séquence de l'extrémité N-terminale de la protéine re révèle aucune identité avec la lipase I de P. cyclopium et nous permet de découvrir une identité totale avec la lipase de P. camembertii
Cette étude représente une contribution à une meilleure connaissance des activités carboxylester hydrolases et un début de compréhension de la regulation de leur expression.
